Concentración de sustrato: si la concentración del sustrato es muy baja la enzima va a aumentar la velocidad de reacción de modo proporcional al aumento de concentración del sustrato, en cambio, si la concentración del sustrato es muy alta, la velocidad se mantiene en forma independiente, alcanza su velocidad máxima ya que los sitios activos de la enzima se encontrarán utilizados, este estado en el que se ha llegado a la velocidad máxima y los sitios activos están ocupados se conoce como saturación.
Temperatura: como dijimos anteriormente, la temperatura produce un aumento en la velocidad de reacción tal que produce un mayor choque entre la enzima y el sustrato. Por lo tanto la reacción no se concluye. En el caso que la temperatura es baja no puede alcanzarse una velocidad apta para la reacción, esto hace que la enzima se mantenga inactiva, y a temperaturas altas se desnaturaliza. Se requiere entonces para concluir una reacción y llegar al producto, una temperatura óptima para realizarse la actividad enzimática.
Puentes de hidrogeno: como las enzimas son estructuras proteicas, están formadas por aminoácidos y éstos por puentes de hidrogeno. Los puentes de hidrogeno que contienen carga de los aminoácidos pueden atraer o ceder protones, lo que produce un cambio en la estructura terciaria de la proteína, la cual identifica al sitio activo, por lo que este va a configurarse y no se podrá realizar la actividad enzimática en su interacción con el sustrato.
Inhibidores: la enzima conforma uniones con inhibidores que dan perdida a la actividad catalítica de enzima. Estos pueden ser reversibles o irreversibles. Entre los reversibles encontramos:
Competitivos: disminuyen la afinidad de la enzima por su sustrato, pero la velocidad máxima se mantiene respecto a la concentración elevada del sustrato.
No competitiva: la afinidad de la enzima por su sustrato no se afecta, pero la velocidad máxima disminuye considerablemente.
Acompetitiva: la afinidad de la enzima por su sustrato disminuye al igual que la velocidad máxima.
Irreversible: son sustancias que actúan sobre la enzima cambiando la configuración de la misma, por lo que ésta no puede realizar su actividad catabólica.
Hay ciertos factores que regulan la actividad enzimática. Entre éstos podemos encontrar:
Sistemas multienzimáticos: son enzimas que se disponen en serie, catalizando sobre un sustrato el cual se verá configurado desde la primera hasta la cuarta enzima de la serie, por ejemplo. Son vías metabólicas de secuencias de enzimas, conocidas como sistemas multienzimáticos que actúan sobre un sustrato hasta llegar al producto. Suelen encontrarse en las membranas de organelas.
Efector alostérico: hay enzimas cuya cinética se caracteriza por una gráfica sigmoidea de velocidad de reacción. Estas enzimas conforman dos o más subunidades polipeptídicas, por lo que se caracterizan por más de un sitio activo. Cuando un sustrato actúa sobre un sitio activo de una de las subunidades, genera una configuración en las demás subunidades de la enzima, que permite una mayor afinidad de los sitios activos con los sustratos. Este efecto se conoce como cooperatividad, donde la molécula de sustrato no solo actúa como tal, sino que también como modulador que acelera la actividad enzimática. Este proceso se conoce como alosterismo y el sustrato actúa como un efector alostérico de la enzima alostérica.
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