3. Proteínas

Hay gran variedad de proteínas las cuales conforman diferentes funciones fundamentales para el organismo. Son polímeros de aminoácidos. Entre sus funciones pueden ser: estructurales, anticuerpos, transportadoras, contráctiles, etc. Las variabilidades de secuencias de aminoácidos van a caracterizar proteínas de distintas funciones.

Aminoácidos: una molécula de aminoácido está formada por un carbono central unido a un grupo amino, a un hidrógeno, a un grupo carboxilo y a un grupo lateral “R” formado por un átomo específico o un grupo de átomos. Las diferencias entre los aminoácidos dependen de los puentes de hidrógeno de la solución los cuales van a determinar cargas específicas como neutras, positivas o negativas en un aminoácido. Esto indica la existencia de muchos aminoácidos. Pero solo 20 pueden sintetizar para proteínas, en todos los seres vivos. Todos los aminoácidos conforman la misma estructura que explicamos anteriormente, pero las diferencias las representan los puentes de hidrogeno como bien dijimos, y también los grupos “R” los cuales difieren entre los distintos aminoácidos. Por lo tanto, las diferencias entre los 20 aminoácidos que únicamente pueden sintetizar para proteínas se encuentran en el grupo lateral “R” y los puentes de hidrogeno. La carga de un grupo “R” de un aminoácido interactúa con el grupo “R” de carga contraria de otro aminoácido. Si los grupos “R” de los aminoácidos tienen misma carga se repelan.

Los enlaces entre los aminoácidos se producen entre el grupo amino de uno y el grupo carboxilo del siguiente. Este enlace se da entre dos aminoácidos distintos y se produce por la reacción de condensación en la eliminación de una molécula de agua. Se conoce como enlace peptídico al enlace que une a los aminoácidos formando una secuencia lineal de aminoácidos llamada cadena polipeptídica; a la molécula formada por varios de estos enlaces se la conoce como polipéptido. 

Niveles de organización de una proteína: La cadena polipeptídica está formada por enlaces entre grupos amino y carbonilo (cuando el OH- del carboxilo se enlazó por eliminación de molécula de agua al H+ del grupo amino, se llama grupo carbonilo) unidos como una hilera de vagones. Esta secuencia de aminoácidos específicos enlazados está dada por la información hereditaria que contenga la célula para esa proteína en particular. Este nivel de organización se conoce como estructura primaria de la proteína. Los aminoácidos mantienen una interacción fundamental para la formación de la proteína. Esta interacción es permitida por los puentes de hidrogeno entre el hidrogeno positivo de un grupo amino y el oxigeno negativo del carbonilo. Se conoce como estructura secundaria de la proteína a las configuraciones regulares repetidas generadas por los puentes de hidrogeno entre los átomos del esqueleto polipeptídico.  Los grupos laterales R también cumplen funciones importantes que completan la estructura de la proteína. Estos interactúan entre los diversos aminoácidos según sus cargas donde si las mismas son distintas se atraerán. Cuando la proteína se está formando y va entrando en solución, los grupos R que son hidrofóbicos se agrupan hacia el interior de la molécula proteica, y los grupos R hidrofílicos hacia el exterior de la misma. La interacción entre los grupos R forma una estructura tridimensional en la proteína, y esta se conoce como estructura terciaria de la proteína. En muchas proteínas, se forma una estructura globular, la cual representa a la estructura de enzimas, anticuerpos y otras proteínas importantes para la determinación de funciones biológicas fundamentales. Una proteína puede estar formada por varias cadenas polipeptídicas unidas gracias a varios factores, como puentes de hidrogeno, atracciones entre cargas opuestas, puentes disulfuro o interacciones hidrofóbicas, como también por la interacción entre ambas de estas interacciones. A las proteínas formadas por más de una cadena polipeptídica de aminoácidos se las conoce como multiméricas: 2 cadenas se llama dímero; 3 trímero; 4 tetrámero. La estructura formada por la interacción de más de una cadena polipeptídica se conoce como estructura cuaternaria de la proteína. Ésta estructura no se desarrolla de manera independiente, sino que presenta la ayuda de otras proteínas conocidas como proteínas chaperonas. La estructura secundaria, terciaria y cuaternaria depende de la secuencia de aminoácidos, estructura primaria, y del ambiente químico local donde se forma la proteína.